Descriptif

BIO659 : Protéomique
Responsable : Virginie Redeker

1- Etat des lieux des analyses protéomiques.

2- Méthodes de spectrométrie de masse adaptées à l’analyse des peptides et protéines
-Principe des modes d’ionisation (MALDI, ESI)
-Principe des analyseurs de masse simples et hybrides (TOF-TOF, Q-TOF, Trappe, Orbitrap, FTICR...)
-Comparaison de leurs spécificités et utilités.

3- Stratégies protéomiques
-Identifications de protéines peu abondantes dans des mélanges très complexes
-Caractérisations des modifications post-traductionnelles connues ou inconnues.
-Quantification: méthodes globales ou ciblées.
-Interactions protéine-protéine
-Informations structurales: interactions non covalentes et caractérisation de déterminants stucturaux

4- Méthodes de préparation, séparation et enrichissement des protéines et peptides
-Préparations classiques des échantillons, électrophorèse, chromatographie.
-Cas des modifications post-traductionnelles (modifications classiques, glycosylations, phosphorylations, nouvelles modifications, …)
-Cas des protéines membranaires.
-Méthodes d’enrichissement.

5- Analyses de spectres (cours et TD)
-Mesures de masse d'une protéine, d'un mélange de peptides
-Fragmentation de peptides et protéines : principe et analyse de spectres de fragmentation
-Cas pratiques

6- Visite d’une plateforme de protéomique avec ateliers de mesures de masse et d’identification de protéines.